Fruktoz 1,6 bis fosfat aldolaz enziminin normal ve diyabetli plasentalardan saflaştırılarak enzim aktivitesi ve kinetiklerinin karşılaştırılması


















































































8
2.2.1. Sınıf I Fruktoz 1,6 Bisfosfat Aldolazın Protein Yapısı Sınıf I aldolazların her alt birimi aktif merkezlerinde Lizin (Lys) amino asidi içerir. Katalitik aktivite boyunca Lizin ile kovalan Schiff bazı oluştururlar. Schiff bazı oluşumunu sağlayan Lysin yan zinciri (insan tip-I aldolazda Lys-229), sekiz ilmekli -fıçı yapısının merkezine doğru lokalize olmuştur (1-4). Substrat bağlama bölgesinin etrafını saran amino asitler dört gruba ayrılırlar:
1. Grup: Bu gruptakiler, protonların ayrılmasını ve kazanılmasını sağlarlar.
2. Grup: C-1 Fosfat ile iletişimde olan amino asitlerdir.
3. Grup: Bu gruptaki amino asitler, C-6 Fosfat ile iletişimde olanlardır.
4. Grup: Aktif bölge çevresinde nötral elektrostatik potansiyelin oluşumuna yardımcı olan asidik amino asitlerdir.
2.2.2. Sınıf I Fruktoz 1,6 Bisfosfat Aldolazın Aktif Merkez Yapısı ve Kinetik Özellikleri Aldolazın katalitik mekanizması için ilk kez 1974 (49) yılında verilen model, günümüze dek enzimin üç boyutlu yapısının analizi, izozimlerin primer yapılarının karşılaştırılması ve site-direct mutagenesis çalışmaları ile oldukça geliştirilmiştir.
Fruktoz 1,6 BP ‘ın karbonil grubu, enzimin lizin amino asidinin, NH2 grubu ile Schiff bazı oluşturur. Lys’nin çevresinin yüksüz bir amino grubu içerdiği düşünülmektedir. Hem yapısal hem de kimyasal bilgiler, karbinol amininin, Schiff bazı oluşturan Lys amino asidinin C-2 karbonuna bağlı oksijene bir proton transferi sonucu oluştuğunu göstermektedir (1, 2, 4). Aktif bölgedeki reaktif Lys, halkasal FBP yani substratın ketoz kısmına saldırır. Dipolar tetrahedral karbinol aminin keto fonksiyonlarıyla,



17. SAYFADAKI ANAHTAR KELIMELER

fosfat
amino
fruktoz
enzimin
olan
substrat


17. SAYFA ICERIGI

8
2.2.1. Sınıf I Fruktoz 1,6 Bisfosfat Aldolazın Protein Yapısı Sınıf I aldolazların her alt birimi aktif merkezlerinde Lizin (Lys) amino asidi içerir. Katalitik aktivite boyunca Lizin ile kovalan Schiff bazı oluştururlar. Schiff bazı oluşumunu sağlayan Lysin yan zinciri (insan tip-I aldolazda Lys-229), sekiz ilmekli -fıçı yapısının merkezine doğru lokalize olmuştur (1-4). Substrat bağlama bölgesinin etrafını saran amino asitler dört gruba ayrılırlar:
1. Grup: Bu gruptakiler, protonların ayrılmasını ve kazanılmasını sağlarlar.
2. Grup: C-1 Fosfat ile iletişimde olan amino asitlerdir.
3. Grup: Bu gruptaki amino asitler, C-6 Fosfat ile iletişimde olanlardır.
4. Grup: Aktif bölge çevresinde nötral elektrostatik potansiyelin oluşumuna yardımcı olan asidik amino asitlerdir.
2.2.2. Sınıf I Fruktoz 1,6 Bisfosfat Aldolazın Aktif Merkez Yapısı ve Kinetik Özellikleri Aldolazın katalitik mekanizması için ilk kez 1974 (49) yılında verilen model, günümüze dek enzimin üç boyutlu yapısının analizi, izozimlerin primer yapılarının karşılaştırılması ve site-direct mutagenesis çalışmaları ile oldukça geliştirilmiştir.
Fruktoz 1,6 BP ‘ın karbonil grubu, enzimin lizin amino asidinin, NH2 grubu ile Schiff bazı oluşturur. Lys’nin çevresinin yüksüz bir amino grubu içerdiği düşünülmektedir. Hem yapısal hem de kimyasal bilgiler, karbinol amininin, Schiff bazı oluşturan Lys amino asidinin C-2 karbonuna bağlı oksijene bir proton transferi sonucu oluştuğunu göstermektedir (1, 2, 4). Aktif bölgedeki reaktif Lys, halkasal FBP yani substratın ketoz kısmına saldırır. Dipolar tetrahedral karbinol aminin keto fonksiyonlarıyla,

İlgili Kaynaklar







single.php